La DIGESTION des PROTÉINES

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LA DIGESTION DES PROTÉINES

Une protéine est une macromolécule composée d’acides aminés (appelés aussi aminoacides) reliés entre eux par une liaison peptidique, formant ainsi une ou plusieurs chaines polypeptidiques. Bien qu’il existe dans la nature plus de 300 molécules aminoacides différentes, seul 20 d’entre elles participent à la composition des protéines, on les appelle donc acides aminés protéinogènes. Parmi ces 20 acides aminés, 8 sont dit "essentiels" car ils ne peuvent être synthétisés par l’organisme. L’alimentation tient donc un rôle "essentiel" pour assurer leur indispensable présence dans le corps.

Selon l’origine de la protéine, sa composition en acides aminés sera plus ou moins quantitative (de 100 à 200 aminoacides pour la plupart des protéines). Durant la digestion, les protéines présentes dans le bol alimentaire stomacal provoquent la libération de pepsinogènes (enzymes digestives inactives) depuis les vésicules enzymatiques des cellules principales de l’estomac. Les cellules pariétales de la muqueuse gastrique vont alors sécréter de l'acide chlorhydrique (principal constituant des acides gastriques), et cet acide va hydrolyser les pepsinogènes en pepsines. Désormais activées, les enzymes pepsines vont alors pouvoir hydrolyser certaines liaisons peptidiques des protéines, qui commenceront ainsi à se déstructurer en polypeptides (à noter que la pepsine active elle-même d'autres pepsinogènes en pepsines, de par une réaction autocatalytique).

Les polypeptides (10 à 50 aminoacides) vont ensuite passer dans l’intestin grêles, où les enzymes peptidases intestinales (à savoir trypsines, chymotrypsines, élastase, et carboxypeptidases, toutes les quatre issues des sucs pancréatiques) vont se charger de poursuivre l’hydrolysation des liaisons peptidiques, transformant ainsi les chaines polypeptides en chaines oligopeptides, appelés aussi peptides (de 2 à 10 aminoacides). Certains acides aminés issus des polypeptides et oligopeptides se retrouveront par ailleurs déjà isolés, et donc sous leur forme libre.

Au niveau de la bordure en brosse de la paroi intestinale, d’autres peptidases (aminopeptidases et dipeptidases notamment) vont être charger de poursuivre cette opération de fragmentation protéique, afin de réduire les oligopeptides de grandes tailles en di-peptides et tri-peptides (respectivement composés de 2 et de 3 acides aminés).

En raison de leur petite taille, les acides aminés libres, les di-peptides, et les tri-peptides, vont alors être les seuls à pouvoir traverser la paroi intestinale (depuis le côté latéroapical), pour se retrouver ainsi à l’intérieur des entérocytes (cellules intestinales). À noter que les 2/3 des aminoacides pénétrant dans les entérocytes y arrives sous forme de di et tri-peptides (grâce notamment aux transporteurs membranaire PepT 1).

Une fois dans le cytoplasme entérocytaire, une partie de oligopeptides retraverseront de nouveau (et directement) la paroi entérocytaire, mais du côté de la membrane latérobasale cette fois, leur permettant ainsi d’arriver dans le sang (dans la veine porte plus exactement). Les acides aminés étant rentrés dans les entérocytes sous leur forme libre suivront eux aussi le même chemin. Reste le cas des di et tri-peptides, qui pour un % (aléatoire) d’entre eux n’échapperont pas à l’action enzymatique des peptidases entérocytaires (di et tripeptidases cytoplasmiques) lors de leur traversée cytoplasmique. Cette hydrolysation viendra alors renforcer la proportion d’aminoacides libres rejetés dans la veine porte, vis-à-vis de la proportion de di-et tri-peptides intacts qui les y rejoignent.

À noter qu’une plus ou moins faible part des aminoacides traversant le cytoplasme entérocytaire n’en ressortira pas, et la raison en est toute simple : les entérocytes sont des cellules très actives, elles nécessitent donc tout autant que n’importe quelles autres cellules de l’organisme des besoins en substrats énergétiques et structuraux, donc des acides aminés !

Pour ce qui est des acides aminés et des di et tri-peptides arrivant dans la veine porte, ils y poursuivront leur voyage en s’acheminant alors vers le foie, où une certaine proportion d’entre eux ira assurer diverses fonctions hépatiques, alors que la proportion restante sera elle rejetée dans la circulation sanguine générale pour aller alimenter les nombreuses autres cellules du corps humain nécessiteuses en acides aminés.

Les acides aminés ont des implications multiples et indispensables dans la vie de nos cellules. Ils structurent les protéines aux combiens variées de notre organisme : muscle, peau, enzymes, hémoglobine, immunoglobuline, ferritine, protéines trans-membranaires, etc… Les acides aminés sont également impliqués dans la synthèse et la vie de nos hormones, de nos neurotransmetteurs, et de notre ADN. Enfin, ils peuvent aussi servir de précurseur énergétique. Ce qui nous intéresse dans le domaine sportif c’est tout particulièrement leur rôle dans la régénération cellulaire post-entraînement.

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